原標(biāo)題：中科院青島能源所實(shí)現(xiàn)細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用的直接測量

來源：科技日?qǐng)?bào)

11月19日，記者從中國科學(xué)院青島生物能源與過程研究所獲悉，該所姚禮山研究員帶領(lǐng)的蛋白質(zhì)設(shè)計(jì)研究組，在細(xì)胞內(nèi)原位定量測量蛋白質(zhì)靜電相互作用取得重要進(jìn)展，實(shí)現(xiàn)細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用的直接測量。此成果近日發(fā)表于《Journal of the American Chemical Society》雜志上。第一作者是該所副研究員宋鄉(xiāng)飛和博士生王夢(mèng)婷，通訊作者是該所姚禮山研究員。

據(jù)介紹，靜電相互作用在許多重要生物反應(yīng)過程中起到至關(guān)重要的作用，如酶催化、蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用、蛋白質(zhì)-DNA/RNA相互作用和H+的轉(zhuǎn)移等生物反應(yīng)。但絕大多數(shù)蛋白質(zhì)都是在細(xì)胞中執(zhí)行其功能，復(fù)雜細(xì)胞環(huán)境可以擾動(dòng)蛋白質(zhì)的靜電相互作用，這對(duì)蛋白質(zhì)功能的實(shí)施非常重要，但這種擾動(dòng)能達(dá)到何種程度目前尚不清楚。

對(duì)此，姚禮山團(tuán)隊(duì)在進(jìn)行該課題研究中，應(yīng)用核磁共振技術(shù)和雙突變循環(huán)的(double mutational cycle，DMC)方法，測量了細(xì)胞內(nèi)IgG結(jié)合蛋白質(zhì)GB3中的8對(duì)電荷相互作用，并與在胞外條件測量的結(jié)果進(jìn)行比較。研究結(jié)果表明，蛋白質(zhì)GB3中5對(duì)電荷的靜電相互作用沒有明顯變化，另外3對(duì)電荷的靜電相互作用減弱了70%以上(圖1)。進(jìn)一步的研究表明，細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用強(qiáng)弱與蛋白質(zhì)折疊轉(zhuǎn)移自由能有關(guān)，折疊態(tài)和解折疊態(tài)的轉(zhuǎn)移自由能都影響細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用，盡管后者通常比前者的影響更大(圖2)。

研究結(jié)果凸顯了在細(xì)胞內(nèi)直接研究蛋白質(zhì)相互作用和蛋白質(zhì)功能的重要性。

圖1。在胞外條件和細(xì)胞內(nèi)測量的GB3電荷對(duì)之間靜電相互作用的相關(guān)性

圖2。蛋白質(zhì)折疊轉(zhuǎn)移自由能(ΔGtr)的性質(zhì)：A) 所有測量的GB3突變體的折疊轉(zhuǎn)移自由能； B)和C)分別為折疊轉(zhuǎn)移自由能和折疊態(tài)相對(duì)轉(zhuǎn)移自由能及解折疊態(tài)相對(duì)轉(zhuǎn)移自由能之間的相關(guān)性。

（文章來源：科技日?qǐng)?bào)）

[責(zé)任編輯：楊凡、崔中連]

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